Калининград, Россия
Пермь, Россия
Пермь, Россия
Калининград, Россия
Калининград, Россия
Ввиду системных проблем агропромышленного сектора производственные мощности не соответствуют растущим объемам спроса на мясную продукцию, что создает предпосылки для возникновения ее дефицита в краткосрочной перспективе. Одним из стратегических направлений для обеспечения белковой безопасности населения является развитие технологий культивированного мяса. Ключевым элементом в его биопроизводстве выступает трехмерный каркас (скаффолд), от характеристик которого напрямую зависят структурно-механические свойства конечного продукта. В настоящее время сохраняется актуальная задача поиска и разработки материалов для скаффолдов, обеспечивающих формирование продукта с удовлетворительными органолептическими и текстурными характеристиками. Цель исследования – комплексный анализ физико-химических свойств морского коллагена, а также оценка его биотехнологического потенциала и потенциала гелей на его основе в качестве перспективного сырья для создания каркасов культивируемого мяса. Объект исследования – коллаген из биомассы медузы Aurelia aurita и кожи обыкновенного судака (Sander lucioperca), полученный методом кислотной экстракции. Для изучения физико-химических свойств применяли электрофоретический метод Лэмли, метод капиллярного электрофореза, ИК-Фурье спектроскопию, МТТ-анализ для оценки выживания клеточных культур, 3D-печать на биопринтере. Показано, что изучаемый коллаген состоит из двух полипептидных цепей (α-цепей и β-цепей) с молекулярной массой 240 кДа (биомасса A. aurita) и 220 кДа (кожа S. lucioperca). Выявлено, что коллаген имеет оптимальное значение изоэлектрической точки, необходимой для протекания процессов роста и развития культуры клеток. Благодаря наличию в составе коллагена гидроксипролина, глицина, пролина, обеспечивается жесткость молекулы и ее каркасные функции. Изучаемый коллаген характеризуется биосовместимостью и отсутствием цитотоксического эффекта. Морской коллаген, полученный из биомассы A. aurita и кожи S. lucioperca, можно использовать в качестве биоматериала для создания каркасов, необходимых для производства культивируемого мяса. С практической точки зрения результаты настоящего исследования позволят расширить ассортимент биоматериалов, подходящих для технологий XXI в., включая инженерные технологии и технологии получения культивированного мяса.
Коллаген, морской коллаген, биоматериал, скаффолд, технология культивируемого мяса, Aurelia aurita, Sander lucioperca, биосовместимость, МТТ-анализ
1. Gu H, Kong Y, Huang D, Wang Y, Raghavan V, et al. Scaling cultured meat: Challenges and solutions for affordable mass production. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. 2025;24(4):e70221. https://doi.org/10.1111/1541-4337.70221
2. Gu Y, Li X, Chan ECY. Risk assessment of cultured meat. Trends in Food Science & Technology. 2023;138:491–499. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2023.06.037
3. Berners-Lee M, Kennelly C, Watson R, Hewitt CN. Current global food production is sufficient to meet human nutritional needs in 2050 provided there is radical societal adaptation. Elementa: Science of the Anthropocene. 2018;6(1):52. https://doi.org/10.1525/elementa.310
4. Park SM, Ryoo JH, Kwon HC, HanSG. Scaffold biomaterials in the development of cultured meat: A review. Food Science of Animal Resources. 2025;45(3):688–710. https://doi.org/10.5851/kosfa.2025.e13
5. Post MJ, Levenberg S, Kaplan DL, Genovese N, Fu J, et al. Scientific, sustainability and regulatory challenges of cultured meat. Nature Food. 2020;1(7):403–415. https://doi.org/10.1038/s43016-020-0112-z
6. Xu Y, Liu D, Zhang X, Yang J, Cao J, et al. Functionalized gelatin‐based materials: Advancing bio‐fabrication applications for cell‐cultured meat. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. 2025;24(6):70306. https://doi.org/10.1111/1541-4337.70306
7. Jung S, Choi B, Lee M, Park S, Choi W, et al Bio-orchestration of cellular organization and human-preferred sensory texture in cultured meat. ACS nano. 2025;19(2):2809–2821. https://doi.org/10.1021/acsnano.4c15622
8. Bomkamp C, Skaalure SC, Fernando GF, Ben-Arye T, Swartz EW, et al. Scaffolding biomaterials for 3D cultivated meat: prospects and challenges. Advanced Science. 2022;9(3):2102908. https://doi.org/10.1002/advs.202102908
9. Imran M, Liyan Z. Production of plant-based meat: functionality, limitations and future prospects. Food Research and Technology. 2023;249(9):2189– 2213. https://doi.org/10.1007/s00217-023-04287-w
10. Kulikova Yu, Sukhikh S, Zhikhreva A, Noskova S, Babich O. Comparative analysis of collagen from different sources for wound and burn management. BMT. 2025;00013. https://doi.org/10.12336/bmt.25.00013
11. Socrates R, Nagarajan S, Bechelany M, Kalkura N. Collagen based biomaterials for tissue engineering applications: A review. Processes and Phenomena on the Boundary Between Biogenic and Abiogenic Nature. 2019;3–22. https://doi.org/10.1007/978-3-030-21614-6_1
12. Amirrah IN, Lokanathan Y, Zulkiflee I, Wee MMR, Motta A, et al. A comprehensive review on collagen type I development of biomaterials for tissue engineering: From biosynthesis to bioscaffold. Biomedicines. 2022;10(9):2307. https://doi.org/10.3390/biomedicines10092307
13. Cen L, Liu W, Cui L, Zhang W, Cao Y. Collagen tissue engineering: development of novel biomaterials and applications. Pediatric research. 2008;63(5):492–496. https://doi.org/10.1203/pdr.0b013e31816c5bc3
14. Kozik W, Polak-Bielawska D, Kutaj A, Savitskaya T. Collagen as a bioactive ingredient in nutricosmetology – a review. Quality in Sport. 2025;46:66618–66618. https://doi.org/10.12775/QS.2025.46.66618
15. Ferreira AM, Gentile P, Chiono V, Ciardelli G. Collagen for bone tissue regeneration.Acta Biomaterialia. 2012;8(9):3191–3200. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2012.06.014
16. Bronzino J. The biomedical engineering handbook. Boca Raton: CRC Press; 2000. 3189 p.
17. Ezati P, Khan A, Bhattacharya T, Zaitoon A, Zhang W, et al. Recent Advances in collagen and collagen-based packaging materials: A review. ACS Food Science & Technology. 2025;5(5):1767–1784. https://doi.org/10.1021/acsfoodscitech.4c00938
18. Barzideh Z, Latiff AA, Gan CY, Benjakul S, Karim AA. Isolation and characterisation of collagen from the Ribbon jellyfish (Chrysaora sp.). International Journal of Food Science and Technology. 2014;49(6):1490–1499. https://doi.org/10.1111/ijfs.12464
19. Nashchekina YA, Sirotkina MY, Darvish DM, Barsuk IA, Moskalyuk OA, et al. The effect of carbodiimide on the structural, mechanical and biological properties of collagen films. Cell and Tissue Biology. 2021;15(6):586–593. https://doi.org/10.1134/S1990519X21060079
20. Rangel-Garcia AM, Alvarez-Perez MA, Rivera-Torres F, Piña-Barba MC. Study of the effect of two different chemical cross-linking agents (EDC/NHS and genipin) on the physical, chemical, and mechanical properties of collagen, polycaprolactone, and chitosan scaffolds. Biomedical Materials & Devices. 2025;3:1491–1500. https://doi.org/10.1134/S1990519X21060079
21. Каргин В. А., Слонимский Г. Л. Краткие очерки по физико-химии полимеров. М.: Химия; 1967. 232 с.
22. Ahmad M, Benjakul S, Nalinanon S. Compositional and physicochemical characteristics of acid solubilized collagen extracted from the skin of unicorn leatherjacket (Aluterus monoceros). Food Hydrocolloids. 2010;24:588–594. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2010.03.001
23. Barzideh Z, Latiff AA, Gan CY, Benjakul S, Karim AA. Isolation and characterisation of collagen from the Ribbon jellyfish (Chrysaora sp.). International Journal of Food Science and Technology. 2014;49(6):1490–1499. https://doi.org/10.1111/ijfs.12464
24. Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino acids. 2018;50(1):29–38. https://doi.org/10.1007/s00726-017-2490-6
25. Weber K, Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Journal of Biological Chemistry. 1969;244(16):4406–4412. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)94333-4
26. Felician FF, Yu R-H, Li M-Z, Li C-J, Chen H-Q, et al. The wound healing potential of collagen peptides derived from the jellyfish Rhopilema esculentum. Chinese Journal of Traumatology. 2019;22(1):12–20. https://doi.org/10.1016/j.cjtee.2018.10.004
27. Kittiphattanabawon P, Benjakul S, Visessanguan W, Shahidi F. Isolation and characterization of collagen from the cartilages of brownbanded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum) and blacktip shark (Carcharhinus limbatus). LWT. 2010;43(5):792–800. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2010.01.006
28. Srinivasan S, Durairaj B. Collagen isolation and characterization from Sardinella longiceps. Journal of Advanced Veterinary and Animal Research. 2021;8(4):679–686. https://doi.org/10.5455/javar.2021.h560
29. Abinaya M, Gayathri M. Biodegradable collagen from Scomberomorus lineolatus skin for wound healing dressings and its application on antibiofilm properties. Journal of cellular biochemistry. 2019;120(9):15572–15584. https://doi.org/10.1002/jcb.28824
30. Righetti PG. Determination of the isoelectric point of proteins by capillary isoelectric focusing. Journal of chromatography A. 2004;1037(1–2):491–499. https://doi.org/10.1016/j.chroma.2003.11.025
31. Kantardjieff KA, Rupp B. Protein isoelectric point as a predictor for increased crystallization screening efficiency. Bioinformatics. 2004;20(14):2162–2168. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bth066
32. Khong NMH, Yusoff FMd, Jamilah B, Basri M, Maznah I, et al. Improved collagen extraction from jellyfish (Acromitus hardenbergi) with increased physical-induced solubilization processes. Food Chemistry. 2018;251:41–50. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.12.083
33. Balikci E, Baran ET, Tahmasebifar A, Yilmaz B. Characterization of collagen from jellyfish Aurelia aurita and investigation of biomaterials potentials. Applied Biochemistry and Biotechnology. 2024;196(6):1–22. https://doi.org/10.1007/s12010-023-04848-5
34. Vlierberghe SV, Graulus G.-J, Samal KS, Nieuwenhove IV, Dubruel P. Porous hydrogel biomedical foam scaffolds for tissue repair. In Biomedical Foams for Tissue Engineering Applications. 2014;335–390. https://doi.org/10.1533/9780857097033.2.335
35. Perez-Puyana V, Jiménez-Rosado M, Romero A, Guerrero A. Fabrication and characterization of hydrogels based on gelatinised collagen with potential application in tissue engineering. Polymers. 2020;12(5):1146. https://doi.org/10.3390/polym12051146
36. Kim M, Jung HY, Jo C. Fundamental study on structural formation, amino acids and nucleotide-related compounds of cultivated meat from 3D-cultured pig muscle stem cells. Food Science and Biotechnology. 2024;34(2):457. https://doi.org/10.1007/s10068-024-01793-9
37. Ahmad K, Lim JH, Lee EJ, Chun HJ, Ali S, et al Extracellular matrix and the production of cultured meat. Foods. 2021;10(12):3116. https://doi.org/10.3390/foods10123116
38. Post MJ, Levenberg S, Kaplan DL, Genovese N, Fu J, et al Scientific, sustainability and regulatory challenges of cultured meat. Nature food. 2020;1(7):403–415. https://doi.org/10.1038/s43016-020-0112-z
39. Gauza-Włodarczyk M, Kubisz L, Włodarczyk D. Amino acid composition in determination of collagen origin and assessment of physical factors effects. International journal of biological macromolecules. 2017;104:987–991. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.07.013
40. Moreno HM, Montero MP, Gómez-Guillén MC, Fernández-Martín F, Mørkøre T, et al. Collagen characteristics of farmed Atlantic salmon with firm and soft fillet texture. Food chemistry. 2012;134(2):678–685. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.02.160
41. Cadar E, Pesterau AM, Prasacu I, Ionescu AM, Pascale C, et al. Marine antioxidants from marine collagen and collagen peptides with nutraceuticals applications: A Review. Antioxidants. 2024;13(8):919. https://doi.org/10.3390/antiox13080919
42. Ryu B, Shin KH, Kim SK. Muscle protein hydrolysates and amino acid composition in fish. Marine Drugs. 2021;19:377–389. https://doi.org/10.3390/md19070377
43. Emam AN. Collagen and collagen-derived materials: synthesis, structure, classification, fundamental properties and biomedical applications. Discover Applied Sciences. 2025;7(10):1114. https://doi.org/10.1007/s42452-025-07780-x
44. Zhu M, Li S, Chen L, Cheng C, Yu J, et al. Insights into microstructure, physicochemical characteristics and functional properties of collagen extracted from various livestock skins. Journal of the Science of Food and Agriculture. 2025;105(14):7779–7787. https://doi.org/10.1002/jsfa.70023
45. Wang J, Wang H, Shi X, Xu L. Research progress on extraction methods, bioactivity, and food industry applications of collagen from livestock and poultry slaughter by-products: A review. Journal of Food Measurement and Characterization. 2026;1–14. https://doi.org/10.1007/s11694-025-03965-5
46. López-Yoldi M, Riezu-Boj JI, Abete I, Ibero-Baraibar I, Aranaz P, et al. I. Anti-obesity effects of a collagen with low digestibility and high swelling capacity: A human randomized control trial. Nutrients. 2024;16(20):3550. https://doi.org/10.3390/nu16203550
47. Wang M, Liu Y, Pallarés N, El Marsni Z, Kousoulaki K, et al. Determination of collagen types and mineral contents in fish skin and collagen-containing skin-derived protein hydrolysates before and after in vitro simulated digestion. Food & Function. 2025;16(3):1032–1040. https://doi.org/10.1039/D4FO03137G
48. Vedakumari SW, Prabakaran L, Pravin YR. Preparation and characterization of marine collagen scaffolds for biomedical applications. Regenerative Engineering and Translational Medicine. 2026;1–8. https://doi.org/10.1007/s40883-025-00554-2
49. Venkatesan P, Puvvada N, Dash R, Kumar BNP, Sarkar D, et al. The potential of celecoxib-loaded hydroxyapatite-chitosan nanocomposite for the treatment of colon cancer. Biomaterials. 2011;32:3794–806. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2011.01.027
50. Hadi J, Brightwell G. Safety of alternative proteins: technological, environmental and regulatory aspects of cultured meat, plant-based meat, insect protein and single-cell protein. Foods. 2021;10:1226. https://doi.org/10.3390/foods10061226
51. Tahir I, Floreani R. Dual-crosslinked alginate-based hydrogels with tunable mechanical properties for cultured meat. Foods. 2022;11(18):2829. https://doi.org/10.3390/foods11182829
52. Волкова Н. А., Юрченко К. А., Дегирменджи Э. Т., Саенко Ю. С., Фомочкина И. И. и др. Биопринтинг с использованием экструзионных методик и оптимальные биоматериалы для D-биопечати компонентов кожи. Крымский журнал экспериментальной и клинической медицины. 2025. Т. 14. № 4. С. 84 –95.
53. Норбоева М. А., Джалилов А. Т., Соттикулов Э. С., Норбоев А. А. Получение формиата натрия на основе щелочного окисления формальдегида и исследование его термических и спектральных свойств. Химия и биология. 2026. № 3. С. 33–39. https://doi.org/10.32743/UniChem.2026.139.1.21557
54. Макарова Е. Л., Кожокина О. М. Исследование механизма взаимодействия глюкоамилазы с коллагеном методом ИК-спектроскопии. Прикладные информационные аспекты медицины. 2025. Т. 28. № 3. С. 85–94. https://doi.org/10.18499/2070-9277-2025-28-3-85-94
55. Тимченко П. Е., Фролов О. О., Рябов Н. А., Тимченко Е. В., Волова Л. Т. и др. Алгоритм идентификации разных форм аллогенного коллагенсодержащего материала как основы для биочернил с помощью оптических методов анализа. Оптика и спектроскопия. 2024. Т. 132. № 4. С. 353–357.
56. Iqbal B, Muhammad N, Jamal A, Ahmad P, Khan ZUH, et al. An application of ionic liquid for preparation of homogeneous collagen and alginate hydrogels for skin dressing. Journal of Molecular Liquids. 2017;243:720–725. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2017.08.101
